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Ascorbinsäure, Askorbinsäure [askɔrˈbi:nzɔɪrə] SAM. ž. spol <-, ohne Pl> KEM.

Maleinsäure <-, ohne pl > [maleˈi:n-] SAM. ž. spol KEM.

Sorbinsäure <-, -n> [zɔrˈbi:n-] SAM. ž. spol KEM.

Glutaminsäure <-, -n> SAM. ž. spol KEM.

Harnsäure <-, -n> SAM. ž. spol

Magensäure <-, -n> SAM. ž. spol MED.

Alginsäure SAM.

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Alginsäure ž. spol KEM.

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nemščina
Die Zahndurchbruchszeiten, die Wurzeldentintransparenz, der Racemisierungsgrad der Asparaginsäure im Dentin und der Grad der Zementannulation erweitern das Methodenspektrum.
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Bei Arteriosklerose, Lungenemphysem, Presbyopie, grauem Star sowie Degenerationserscheinungen des Knorpels und Gehirns wird die Racemisierung von Asparaginsäure als relevanter pathologischer Faktor gesehen.
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So racemisiert pro Lebensjahr 0,14 % der Asparaginsäure in den Augenlinsen.
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Besonders leicht racemisieren Asparagin und Asparaginsäure, wenn in unmittelbarer Nachbarschaft ein Glycin in der Peptidsequenz enthalten ist.
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Die Aminosäuren Serin, Asparagin, Asparaginsäure und Prolin als N-terminale Aminosäure ergeben kein eindeutiges Ergebnis im Kaiser-Test.
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Die betroffenen Aminosäuren des Proteins sind meistens Serin, Threonin oder Tyrosin (Eukaryoten), beziehungsweise Asparaginsäure oder Histidin (Prokaryoten).
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In einmolarer Natronlauge racemisiert dagegen Serin am schnellsten, dann folgen Asparaginsäure, Phenylalanin, Glutaminsäure und Valin.
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Die natürlichen Aminosäuren Asparaginsäure und Glutaminsäure sind Aminodicarbonsäuren und zählen so auch zu den Aminopolycarbonsäuren.
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Bei einem 30-Jährigen sind somit durchschnittlich 4,2 % der Asparaginsäure im Kristallin der Augenlinsen racemisiert.
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Wenn von „Asparaginsäure“ ohne weiteren Namenszusatz (Deskriptor) gesprochen wird, ist gemeinhin L -Asparaginsäure gemeint.
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